1971年zui早在系統(tǒng)性紅斑狼瘡和低補體血癥患者的血清中檢測到與Clq結合的免疫球蛋白單體。1978年證實在低補體血癥的蕁麻疹性血管炎綜合征（HUSV）中會出現(xiàn)由免疫球蛋白單體IgG介導的Clq沉淀，這種與Clq結合的IgG復合物被認為是一種微小免疫復合物。

在20世紀70年代末80年代初，在系統(tǒng)性紅斑狼瘡的患者血清中發(fā)現(xiàn)了能與固相的Clq結合的單體IgG，且SLE的臨床活動性主要和能與固相Clq結合的IgG有關而不是與液相Clq結合的IgG。這種IgG單體與Clq的結合現(xiàn)象還可見于增生性狼瘡性腎炎。通過對SLE患者血清中與固相C1q結合的IgG的研究，發(fā)現(xiàn)這種Clq與7S IgG的結合實質。這種結合主要是位于Clq的膠原樣區(qū)域（CLR）而不是位于Clq的球形頭部，這主要是因為抗Clq抗體可以穩(wěn)定存在于1.0MNaCl的條件下，因此免疫復合物的結合則被LOMNaCl所抑制。

1．定義 Clq是一種分子量為410-460kD的陽離子（PI＝9．3）糖蛋白，它與免疫球蛋白的Fc段結合后形成免疫復合物并由此通過經典途徑激活補體系統(tǒng)。在高倍電子顯微鏡下，Clq分子像一把由六朵郁金香組成的花束，“花莖”大部分由具有重復氨基酸序列的CLRs的N末端組成；而“花朵”則由球蛋白的六個C末端區(qū)組成。Clq總體上是由18個22～29的多肽鏈組成；此多肽鏈又由6個均包含A、B、C三種多肽的片段組成；此片段則由6個由二硫鍵連接的A-B二聚體和3個由二硫鍵連接的C-C二聚體組成。這種結構上相似的A、B、C肽鏈主要由1號人染色體的短臂編碼。

在循環(huán)中，Clqzui初以瓤的形式存在；C1是由兩分子的Cl酯酶Clr和Cls結合到一分子的Clq的CLR區(qū)，形成一種鈣離子依賴性的復合物。Clq的血清濃度一般是60～200ug／m1。Clq可以作為補體級聯(lián)反應的識別和調控蛋白。當IgG或IgM的Fc段與Clq的球形區(qū)結合后，引起Clq的CLR區(qū)的立體變構并激活Clr和Cis酯酶，從而通過經典途徑激活補體系統(tǒng)。具有表位特異性的單克隆抗體可以與Clq的一個或多個表位結合（研究還發(fā)現(xiàn)，Clq與一種共性植物血凝素的蛋白家族有關，這一家族的每一成員都有一個鄰近植物血凝素結合位點的膠原樣區(qū)域；它包括甘露結合蛋白、肺表面活化劑A和D，和牛的共凝集素）。

2．純化方法 分離Clq的有效方法主要包括逐層鹽析和離子交換色譜法?？梢允褂煤锌笽gG抗體或葡萄球菌蛋白A或蛋白G的親和層析柱祛除IgG等雜蛋白。純化Clq也可以用含刀豆素A的親和層析柱，用α-亞甲基吡喃葡萄糖進行洗脫。在分離提純過程中，可用帶有IgG的凝膠顆粒檢測Clq的功能活性。純化的Clq可以通過檢測Clq對補體的激活程度來定量和定性Clq的生物學活性。Clq的酶解作用主要取決于它的兩個功能區(qū)，酶解CLR區(qū)主要用膠原酶，而酶解Clq的球形區(qū)則用胃蛋白酶。而酶解是否*則可以用SDS-PAGE對酶解后的肽段大小進行檢測。