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來(lái)自武漢大學(xué)生科院，Lerner研究所（Lerner Research Institute）的研究人員發(fā)現(xiàn)水泡性口炎病毒VSV磷酸蛋白的三個(gè)磷酸化位點(diǎn)突變之后，會(huì)剝奪了功能性N-RNA模板的形成，從而影響病毒的轉(zhuǎn)錄復(fù)制。這不僅有助于分析磷酸化在磷酸蛋白P3A中所起的作用，而且也能揭示一些傳染病病毒的作用機(jī)理。
文章的通訊作者是武漢大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院教授陳明周博士，*作者為陳龍?jiān)撇┦?。這一研究組主要研究方向?yàn)镽NA 病毒的基因表達(dá)和感染機(jī)制，病毒與宿主的相互作用，以及干擾素誘導(dǎo)的抗病毒機(jī)制和以負(fù)鏈RNA病毒作為載體用于疫苗形成。
許多能導(dǎo)致人類(lèi)傳染病的病毒（如麻疹病毒、狂犬病毒、呼吸道合胞病毒和人副流感病毒等）都屬于不分節(jié)負(fù)鏈RNA病毒。水泡性口炎病毒（Vesicular Stomatitis Virus， VSV）是研究不分節(jié)負(fù)鏈RNA病毒的的模式病毒，該類(lèi)病毒在細(xì)胞質(zhì)內(nèi)的復(fù)制與轉(zhuǎn)錄是依賴(lài)于自身所攜帶的聚合酶來(lái)完成的。VSV的聚合酶輔助因子-磷酸蛋白在其轉(zhuǎn)錄復(fù)制中起著重要的調(diào)節(jié)作用。磷酸蛋白自身是一個(gè)被高度磷酸化的蛋白，磷酸化也是病毒復(fù)制循環(huán)所*的。但長(zhǎng)期以來(lái)，磷酸蛋白磷酸化的具體作用機(jī)制一直未能被解析。
在這篇文章中，研究人員利用一種VSV微型基因組系統(tǒng)，證明了P3A的突變（N端磷酸化位點(diǎn)突變），會(huì)導(dǎo)致無(wú)法進(jìn)行轉(zhuǎn)錄與復(fù)制，這幾個(gè)位點(diǎn)分別是S60/A, T62/A, and S64/A。
研究人員還進(jìn)行了蛋白相互作用的分析，發(fā)現(xiàn)P3A自身相互作用，以及與N端和大蛋白之間的作用與P3A蛋白本身同樣重要，而且由Sf21細(xì)胞中分離得到的P3A蛋白，也支持體外轉(zhuǎn)錄重建實(shí)驗(yàn)。這些實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)均說(shuō)明P3A蛋白的三個(gè)磷酸化位點(diǎn)突變之后，會(huì)剝奪了功能性N-RNA模板的形成，從而影響病毒的轉(zhuǎn)錄復(fù)制。
這項(xiàng)研究對(duì)于揭示磷酸化在磷酸蛋白中所起的作用有重要意義，也為對(duì)該類(lèi)病毒的抗病毒研究提供了新的理論和實(shí)驗(yàn)依據(jù)。
除此之外，近期華南農(nóng)業(yè)大學(xué)的研究人員也取得了病毒研究的新成果：研究人員完成了一種高致病性雞傳染性支氣管炎病毒株的基因組測(cè)序，指出了這種病毒株的分子特征，也表明了其基因組在不斷進(jìn)化中，這些結(jié)果將有助于國(guó)內(nèi)IBV病毒發(fā)展的有效控制，深入了解冠狀病毒的進(jìn)化特征。
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